BIOFYZIKÁLNÍ CHEMIE I
Libuše Trnková
Část 1
Téma
2
 Strategie a taktika biofyzikální chemie
 Zvláštnosti živých organismů
 Význam nekovalentních interakcí (NI) pro biologické
systémy a jejich popis
 Elektrostatické interakce
 Vodíková vazba a význam ve struktuře biomolekul
 Charakterizace strukturální úrovně biomolekul
 Modelování vdW interakce
 Lennard-Jonesův potenciál
 Peptidová vazba (aminokyseliny)
 Ramachandrův diagram proteinů
 Vnáší do obrovského souboru poznatků o živých soustavách řád
 Umožňuje hlubší pochopení jejich souvislostí
 Dává všeobecný pohled na biologii
 Udává taktiku a strategii ve výzkumu biologicky významných molekul
 Řeší kvalitativní a kvantitativní problémy v biologických a biochemických
laboratořích
 Teoretická biochemie (?) 3
Biofyzikální chemie
Interdisciplinární obor
fyzikální chemie biologických soustav - strategie mezi
• biofyzikou (termodynamika, bioenergetika)
• biochemií (kinetika a farmakokinetika)
• analytickou chemií (struktura a způsob detekce)
• bioelektrochemií (redox, ET, senzory)
• bioinformatikou (statistika, zpracování velkého množství dat )
Zvláštnosti živých organismů
 patří do otevřených systémů (TD hledisko)
 enzymová (fermentativní) katalýza
 tvorba bioelektrických potenciálů (nerovnoměrné
rozdělení iontů)
 vzájemnost biologických struktur a chemických
reakcí
 tvorba vysokých koncentrací volných radikálů a
silně excitovaných molekul, které vyvolávají řadu
specifických procesů
 struktura a biologická účinnost 4
Význam nekovalentních interakcí
(NI) pro biologické systémy
 Zázrak biologických systémů - biopolymery tvoří základní
strukturní i funkční aparát složitých biologických systémů
 V podstatě jednoduchá lineární struktura (jednorozměrná)
je svinuta do prostorové (trojrozměrné) struktury – o svinutí
do správné 3D struktury rozhodují o tom
 slabé meziatomové interakce nekovalentní podoby
– intermolekulární
– intramolekulární
5
Chemie - existence of kapalin
Fyzika - existence of molekulárních krystalůBiologie - dominantní
je těžké najít biologický proces, kde NI nehrají důležitou roli)
- nutná podmínka života
- molekulární rozpoznávání
- struktura a funkce makromolekul (DNA,proteiny and jejich komplexy)
Význam NI pro biologické systémy
 Zázrak biologických systémů – přenos informace
genetická informace: DNA ► RNA ► protein,
rozhodující role párování komplementárních bází
prostřednictvím vodíkových vazeb
mezibuněčná informace: hormony či molekulární
modulátory (např. neurotransmitery) ► receptory,
rozhoduje o tom komplex nekovalentních interakcí
 Základ některých jevů – imunita
rozhoduje dokonalé rozpoznání doplňkových struktur
►partnerství antigen - protilátka 6
Význam nekovalentních interakcí
pro biologické systémy
 Zázrak biologických systémů – enzymová katalýza
♠ urychlení reakce (enzymy jako biopolymerní
katalyzátory urychlují reakce i o mnoho řádů)
♠ vysoká účinnost
♠ substrátová specificita (výběr substrátu)
♠ specificita účinku (řízení reakce k jedinému produktu)
substrát (S)+ enzym (E) (aktivní místo, sled
konformačních změn v enzymu využívající vazebné
energie substrátu) rozhoduje soubor nekovalentních
interakcí mezi S a E a uvnitř molekuly E 7
Význam NI pro biologické
systémy
 Zázrak biologických systémů – vznik
nadmolekulárních útvarů
♠ bílkoviny s kvartérní strukturou
♠ multienzymové jednotky
♠ nukleosomové komplexy histonů s DNA
♠ lipoproteinové částice
♠ nadmolekulární útvary typu biomembrán
8
PROČ tak velký význam NI
 Vysoká vazebná energie
(termodynamický aspekt)
 Vysoká aktivační energie
(kinetický aspekt)
 NEVRATNÉ DĚJE
Nekovalentní vazba
 Požadavky na intra- a
intermolekulové interakce
i třeba s vysokou
aktivační energií aby byly
 VRATNÉ DĚJE
9
Kovalentní vazba
PROČ ?
PROTOŽE
Význam NI pro vratné děje
10
PROTOŽE
 Vnitřní dynamika molekul biopolymerů (změna struktury →
změna biol. aktivity s ohledem na vnější podmínky )
 Oddělovat a znovu spojovat
♠ přenos genetické informace, hormon či neurotransmiter navázaný na
receptor musí být schopen se zase oddělit, molekula na enzym se musí po
přeměně na produkt oddělit)
♠ součásti lipoproteinu jsou navzájem udržovány slabě, protože mají
funkci transportní pro přenos nerozpustných lipidů krevním řečištěm;
♠ histony mohou být v nukleosomech vázány jen takovou silou, aby bylo
možné tyto komplexy „rozplést“ při replikaci a transkripci;
♠ kvartérní struktura hemoglobinu nemůže být „natvrdo“ propojena
kovalentními vazbami, protože při vazbě O2 se prostorové stavby
podjednotek mění ( na rozdíl od imunoglobulinů)
Požadavky na sílu vazeb
 škála asociačních konstant je široká (104 až 1012)
 10 4 slabá – vratná, 1012 silná – nevratná
 ač relativně slabé, mohou se kombinovat a energie
vazeb se v hrubé aproximaci sčítají a hodnoty
asociačních konstant násobí
11
Motto pro NI
 Not despite the weakness but because of
weakness the noncovalent interactions play
a key role in biodispciplines
 Ne přes slabosti, ale z důvodu slabosti
nekovalentní interakce hrají klíčovou roli v
bio-disciplínách
12
NI a J. Watson
On the role of noncovalent interactions in DNA
On the one hand, they should be strong enough to ensure
the preferential binding but on the other hand they should
be weak enough to allow disruption of bonding
13
NI a P. Hobza
NA musí plnit zdánlivě protichůdné podmínky, jako v
pohádce o chytré horákyni: přijít ani ve dne, ani v noci, ani
ustrojená, ani nahá, ani pěšky ani na voze.
Typy NI v živých organismech
Vodíková vazba vazebná energie (kJ/mol)
 vodné prostředí (H2O, led) -O-H ……O= 17
 u peptidových vazeb =N-H…..O=C 15
 u neutrální a nabité skupině -COO-…..HO-CH2- 15
Elektrostatické interakce
 ion-ion -COO-…..+H3N- 20-30
 permanentních dipólů - Cδ+=Oδ-…..Cδ+=Oδ- 2
Londonovy disperzní interakce
 mezi dvěma atomy C 0,11
Patrové interakce
 mezi dvěma aromatickými kruhy 6 14
Typy NI v živých organismech
Hydrofobní interakce
 mezi dvěma methylovými skupinami 1,2
 mezi dvěma postranními řetězci 6
15
Charakterizace NI
 Elektrostatické (coulombické) interakce
 Vodíkové vazby
 van der Waalsovy interakce
♠ permanentní dipól – permanentní dipól
♠ permanentní dipól – indukovaný dipól
♠ Londonovy disperzní síly (LDS)
♠ patrové interakce (π – π interakce)
 Hydrofobní interakce
16
Interakce π - π
17
Geometrické motivy:
– Offset-face-to-face(OFF)
– Edge-to-face(EF)
– Face-to-face(FF)
Sevzrůstající
aromatickou plochou
převládá OFF motiv
(polycyklické aromáty)
Charakterizace NI
 problém rozlišení příspěvku NI
 neoznačovat jako nevazebné nebo slabé ?
 hledisko termodynamiky - Gibbsovy energie (interakce
povahy enthalpické a entropické) ΔG = ΔH −T.ΔS
 hledisko síly interakce NI (jako funkce r-x)
x≤ 3 ……interakce dalekého dosahu
x> 3 ……interakce krátkého dosahu
 hledisko struktury biopolymeru – interakce lokální v
polymerním řetězci (i a i+1) a interakce nelokální (kontaktní)
18
19
Přehled NI z přednášek doc. Kubáčka
Typy nekovalentních interakcí
20
Electrostatické
R(μ, Q, ...); T(μ, Q,) ~r -3
Indukce (polarizace)
R(μ,Q);T(α) ~r -5
Londonova disperze
R(α) ; T(α) ~r -6
Repulse ~r -12
ΔE = EE + EI + ED + ER
osmipól – prostorová
soustava čtyř dipólů
čtyřpól – prostorová
soustava dvou dipólů
Elektrostatické (coulombické)
interakce
 jsou relativně silné, řídí se Coulombovým zákonem
 mají největší dosah
Dvě skupiny:
♣ nespecifické (klasické) elektrostatické interakce
(se ↑ nebo se ↓ pH destabilizující efekt na nativní bílkovinu)
♣ specifické elektrostatické interakce
(iontové páry, solné můstky, záleží na jejich počtu, může být
stabilizující vliv na nativní stav, 5 iontových párů na 150 AK,
energetický příspěvek na jeden iontový pár je 4 -12 kJ/mol)
21
Coulombův zákon (1874)
22
2
21.
.
r
QQ
kFe 
elementární náboj: e=1,602⋅10−19 C
(náboj elektronu a protonu)
..4
1
k r .0
21212
0 ..10.854,8 
 mNC
229
..10.9 
 CmNk
(lat. permittere = povolovat)
0 permitivita vakua, r relativní permitivita
r
QQ
Ee
21
04
1


van der Waalsovy interakce
permanentní dipól – permanentní dipól
(interakce van der Waalsovy-Debyeovy)
23
6
6
B
2
o
2
2
2
1
dd Br
Trk)4(3
2
E 
 


21 , jsou elektrické dipólové momenty, je vzdálenost mezi dipólyr
lQ.
Bk je Boltzmannova konstanta (
21212
0 ..10.854,8 
 mNC

Q 
Q
l
příklad: karbonyl……karbonyl uspořádání hlava k patě
1,380 6488 ± 0,000 0013) × 10-23 J·K-1
D3,1 nmr 5,0 4
molkJE /3,9
1 D = 3,33564·10-30 C·m.
van der Waalsovy interakce
24
permanentní dipól – indukovaný dipól
(interakce van der Waalsovy-Keesomovy)
62
2
21
2
12
)4( r
E
o
idd

 

………………. H3C Jsou
slabší jako jsou interakce van der Waalsovy-Debyeovy
je polarizovatelnost molekuly
schopmost molekuly tvořit dipól

van der Waalsovy interakce
Londonovy disperzní interakce
(interakce van der Waalsovy-Londonovy)
25
♣ nebýt těchto slabých sil, nemohly by zkapalnit vzácné plyny (neon vře při -246 oC
fluktuace elektronové hustoty ► přechodný (okamžitý) dipól, tan vyvolá v sousedním
atomu přechodný dipól opačně orientovaný
♣ působí mezi vrstvami v grafitu či při stabilizaci dvojšroubovice DNA
♣ molekuly rozpouštědla se navzájem přitahují - nezbytná podmínka kapalné fáze
přechodný dipól – přechodný dipól (oscilující)
6
21
2
1221
)()4(2
3
rII
II
E
o
disp




I je ionizační energie molekuly ( pro většinu malých molekul okolo 10 eV)
Četnost těchto interakcí je obrovská a u bílkovin to mohou být i nespecifické interakce
- CH3 …H3C- skupin, dočasně převažující náboj na uhlíku, druhý na vodících
van der Waalsovy interakce
 pozadí vzniku vWI je elektrostatická interakce
(neoperuje s celistvými násobky elementárního náboje)
 síly krátkého dosahu
 Rozdělení:
(♠ ion – permanentní dipól)
♠ permanentní dipól – permanentní dipól
♠ permanentní dipól – indukovaný dipól
♠ indukovaný dipól – indukovaný dipól (disperze)
Londonovy (disperzní) síly (LDS)
♠ patrové interakce (π – π interakce)
26
Johannes Diderik van der
Waals (1837 - 1923)
van der Waalsovy interakce
patrové (stacking) interakce
( π-π interakce)
27
Dominantní u dihelixů DNA a některých úseků RNA
 v jednom řetězci nad sebou i mezi řetězci sousedními
 zodpovědné jsou disperzní síly (náročný způsob výpočtu, metody zahrnující
korelační energii)
 význam těchto interakcí pro stabilitu DNA dlouho podceňován
 DFT metody byly teprve na počátku svého bouřlivého rozvoje a neschopnost
těchto metod popsat řádně tyto interakce ještě dlouho poté nebyl všeobecně
známý fakt
 v současné době však již převažuje názor, že celkový příspěvek patrových
interakcí je pro stabilitu DNA přinejmenším stejně významný, jak bylo např.
ukázáno na přesných výpočtech patrových a vodíkových interakcí v krystalové
struktuře oligomeru DNA
van der Waalsovy interakce
28
 Netušená síla slabých vazeb
Nekovalentní interakce v biodisciplínách (Pavel Hobza, Zdeněk Havlas)
Vesmír 89, 594, 2010/10
Zajímavost: pravé a nepravé vodíkové vazby – VV patří mezi
nejsilnější typy NI, (20-40 kJ/mol)
D-H……A (D donor, A akceptor – přebytek elektronů)
lineární uspořádání, D je elektronegativnější než H,
Model VV – (CT model) elektrony z A jdou do antivazebného orbitalu
donorové vazby DH, zvýšením elektr. hustoty v antivazebném orbitalu vede
k oslabení vazby D-H, k jejímu prodloužení a tedy ke zmenšení vazebné
vibrace - červený posun
Ale bylo dokázáno, že vznik VV může být doprovázen také nárůstem vazebné
vibrace D-H - modrý posun. NEPRAVÁ VV
Oprava IUPAC definice VV
van der Waalsovy interakce
29
Microscopy has shown that a gecko´s foot has
nearly 500 000 keratinous hairs or setae. A setae
is 10x more effective in adhesion than expected.
Adhesive force values support the hypothesis that
individual setae operate by van der Waals forces
Vodíkové vazby
30
 pozadí vzniku VV je elektrostatická interakce Linus Carl Pauling
D-H……A (D donor vodíku, A akceptor vodíku)
 lineární, ale také ohnutá (není rigidní)
 FCH parametry vazby: 0,2-0,3 nm; 10-30 kJ/mol
 Stabilizující i destabilizující vliv (VV uvnitř biomolekuly i vliv
vody)
 Vliv alkoholu (-OH skupina může teoreticky vázat 3 VV, reálně
váže 2,4VV) by vlastně měla stabilizovat molekulu bílkoviny, je
tomu ale naopak
 VV nejsou dominantní silou při vzniku nativní struktury, ale
jakmile se tato struktura vytvoří, přispívají k její stabilitě
Vodíková vazba
31
Struktura dihydratovaného páru
GC v patrovém uspořádání
Struktura monohydratovaného
páru GC ,kdy se na párování mezi
bázemi podílí molekula vody
Struktura monohydratovaného
páru GC (globální minimum)
Watson-Crick
Hoogsteeen
Vodíková vazba
32
♣ stabilizace dvoušroubovicové struktury DNA
♣ správné párování bází a tedy i pro bezchybnou replikaci a transkripci
DNA Teoretické výpočty prováděné na párech bází ukazují, že kromě
elektrostatických sil je pro tvorbu vodíkové vazby důležitý i přenos
náboje a že vazba má částečně i kovalentní charakter
Struktura A-, B- a Z-DNA
Cukrfosfátová páteř
naznačena oranžově
A B
Z
DNA formy
33
B-DNA A-DNA
trojšroubovice
dvoujšroubovice
Dvojitá dvoušroubovice DNA
34některý z článků o objevu - pravda o Rosalind Franklinové
Prostorové uspořádání
biopolymerů
 Chirální stavební jednotky
 Geometrické uspořádání center
35
Chiralita označuje asymetrii prostorového rozložení objektu
Konfigurace - uspořádání
Konformace – prostorové tvary
● Gibbsova energie nejmenší (enthalpické nebo entropické interakce)
● hierachie – sekundární, doménové, terciární, kvartérní, nadmolekulární
● prostorové uspořádání závisí na interakci s okolím (voda a ionty)
● kooperativa struktury biopolymeru
● konformační impulzy (nekompetitivní inhibice enzymů, homotropní allosterický
efekt u enzymů nebo u hemoglobinu
● specifické interakce s okolím Molekulová dynamika MD
Prostorové uspořádání
biopolymerů
 Stabilita, svinování, denaturace (změna tepelné
kapacity biopolymeru při denaturaci je stejná ať se jedná o
denaturaci teplem, kyselinou, močovinou, nebo GHCl,
tenzidem)
 DENATURACE – každá podstatná změna prostorového
uspořádání, která vede ke ztrátě jeho biologické aktivity
 PROBLÉM FCH CHÁPANÉ DENATURACE – plně
denaturovaný stav – statistické klubko (random coil)
 PROBLÉM ZTRÁTY BIOLOGICKÉ FUNKCE – příčiny ztráty
jeho aktivity (! rozpletení dvoušroubovice a není ztráta aktivity)
DENATURACE JE JEV BYTOSTNĚ NEBIOLOGICKÝ
36
Vytváření nativních struktur
 Cyrus Levinthal (svinování není náhodný proces)
během syntézy nebo po ní
37
● hydrofobní molekuly
38
Vytváření nativních struktur
 dva modely svinování (otázka nejen času, ale i okolí)
- difúzně kolizní model (postupný proces)
nukleus, pak sekundární struktura a nakonec kolize
- nukleačně kondenzační model (současný proces)
sekundární a terciární struktura se tvoří najednou
Folding je spontánní proces, ale řízen:
1) hydrofobními interakcemi,VV, vdW silami
2) asistence chaperonů (unassisted and assisted folding)
39
Ilustrativní výpočet svinování
 Levinthalův paradox (svinování není náhodný
proces) 1969
 úvaha – důkaz: 100AK – 1013 konformací/s, otestovány za
1087 s, stáří vesmíru je 6.1017 s.
 Posloupnost ve více krocích: doména a doménové struktury,
přes podobu roztavených globulí (molten globule), kdy jsou
postranní řetězce v kontaktu s rozpouštědlem, pak malé
konformační změny vedoucí k nativní struktuře
 Řada metastabilních intermediátů (s asistencí a bez asistence
chaperonů)
40
Transferová RNA – schematický
model t-RNA z kvasnic
41
DNA s nukleosomy
42
Histonový oktamer obsahuje po dvou molekulách H2A, H2B, H3 a H4 a
spolu s navinutou DNA tvoří nukleozom o průměru 10 nm. Na
elektronoptickém snímku DNA s nukleozomy (polynukleozom) připomíná
„korálky na niti“. Jde o 10 nm silné chromatinové vlákno.
Histon
Poměr
Lys/Arg
Počet
AK
Mol. Hm.
H1 20,0 215 21 000
H2A 1,2 129 14 500
H2B 2,5 125 13 800
H3 0,72 135 15 300
H4 0,79 102 11 300
5 typů
Ribosomální RNA
43
ribosomální RNA, RNA podílející se
spolu se specifickými bílkovinami na
výstavbě ribosomu. Je nejhojnějším
typem RNA (až 80 hm. % všech RNA).
Jedná se o několik druhů molekul
lišících se velikostí a zastoupením
jednotlivých nukleotidů.
nepostradatelná při syntéze
proteinů ve všech živých
organismech
Struktura bílkovin
44
Struktura bílkovin
45
b-struktura (skládaný
list – antiparalelní
model)
Avidin (streptavidin) a biotin
46
core-streptavidin mutant d128a at pH 4.5
biotinylované markery
vazba avidin-biotin je jedna z nejsilnějších nekovalentních vazeb
Biotin (vitamín B7 nebo H)
Trojitá šroubovice kolagenu
47
Kolagen je strukturní bílkovina pojivové tkáně (přesněji,
extracelulárního matrixu), přirozeně se vyskytující u člověka a zvířat.
Je hlavní složkou pojivové tkáně, kůže a šlach. Je však také mimo
jiné i v chrupavkách, kostech, zubech atd. V kůži je zodpovědný
zejména za pružnost, pevnost a správnou hydrataci. V lidském těle
je kolagenu více než 30% celkové hmotnosti všech proteinů
(bílkovin). Kolagenová vlákna mají obrovskou pevnost v tahu.
Oproti ostatním proteinum obsahují kolageny abnormálne vysoký obsah glycinu (asi 33
%) a prolinu (asi 12 %). Sekvence aminokyselin se skládá z opakujících se jednotek GlyProhydrxyprolinu
ci hydroxylysinu.
Izoelektrický bod
nativního kolagenu je 7
Otázka vodíkových vazeb
Zamyšlení
 Informace o struktuře molekuly jsou
dosaženy více metodami, jedna metoda
neposkytuje nemusí poskytnout relevantní
informace
 Pro pochopení nativního stavu - strukturu
zničíme, perturbujeme, abychom dostali
informace o ní (podobně jako informace o
jádře)
48
49
Modelování vdW interakce
Nejlepším známým modelem vdW interakcí je Lennard-Jonesova 12-6
funkce. Pro výpočet energie van der Waalsovské interakce mezi dvěma
atomy :













 





 

612
4
rr
EvdW

r






12
atrakcerepulze
r vzdálenost atomů
σ vzdálenost, v níž na sebe atomy začínají silově působit
i, j označení atomů
ε nejmenší energie, kterou může daná dvojice
atomů mít
vdW poloměr
Mie a Morse křivka
50
mn
p BrArE 

Repulze a atrakce
51
mn
p BrArE 

repulze atrakce
Lennard-Jones potenciál
52
mn
p BrArE 

atrakcerepulze
E(r12)
E(r12) =
 6
1
2min
r
 1225126
1
,rmin
66
2min
r





























2
1
4
1
4
22
4
6
6
1
12
6
112
)r(E
0

Peptidová vazba
53
ϕ ….. rotace kolem vazby atomů N1 a Cα
ψ ….. rotace kolem vazby Cα a C1
ω … . . rotace kolem vazby C0 a N1 (samotná peptidická vazba)
Torzní úhly hlavního řetězce proteinu
ϕ
ψ
ω
omezená rotace
Ze všech teoreticky možných kombinací vazebných úhlů ϕ a ψ jich však ve
skutečných proteinech pozorujeme pouze zlomek. To je dáno van der Waalsovskými
vzdálenosti (poloměry) atomů, které udávají nejbližší možnou vzdálenost, na kterou
se mohou atomy přiblížit. Přiblížení větší než umožňují jejich van der Waalsovské
vzdálenosti, pak by docházelo ke srážkám, struktura by byla nestabilní. Je zde
sterická zábrana.
Kombinace vazebných úhlů ϕ a ψ a dělení do několika skupin:
 přednostně zaujímané
 povolené
 výjimečně povolené
 zakázané
Rozložení těchto skupin je pro většinu peptidů stejné, výjimky tvoří glycin a prolin
Ramachandrův diagram proteinů
54
Glycin (postranní skupinu nahrazenou atomem vodíku) značně zvyšuje počet povolených
skupin i jeho flexibilita.
Prolin (přítomnost cyklické postranní skupiny napojené na hlavní řetězec) značně snižuje
počet povolených kombinací úhlů ϕ a ψ; jeho flexibilita se silně zmenšuje.
U ostatních aminokyselin nejde ani tak o složení a délku
postranního řetězce, ale spíš o přítomnost Cβ, který u
nich nejvíce ovlivňuje počet povolených kombinací úhlů
ϕ a ψ. Přednostně zaujímané kombinace vazebných
úhlů odpovídají hodnotám reálným tvarů tvořeným
aminokyselinami v peptidovém řetězci – tj. pravotočivým
helixům a beta listům. Ramachandranův diagram je
využíván pro ověření kvality strukturních modelů ať už
získaných rentgenovou difrakcí krystalů proteinu, nebo
například na základě homologního modelování. Žádná z
aminokyselin v modelovaném řetězci by neměla mít
zakázané kombinace vazebných úhlů. Jsou-li takové
kombinace přítomny, model není v daném úseku zcela
věrohodný.
Aminokyseliny s polárním zbytkem
55
Aminokyseliny s nepolárním zbytkem
56
Aminokyseliny kyselé a zásadité
57
Vazby z TD hlediska
 vznik vodíkové vazby : záporná ΔH°a ΔS°
 hydrofóbní interakce: slabě kladná ΔH°a
silně kladná ΔS°
 coulombovské interakce kladná ΔS°(rozrušení
uspořádanosti molekul vody)
 Přítomnost nepolárních látek zvyšuje sílu CI a
snižuje sílu hydrofóbních interakcí.
 Zvýšení iontové síly prostředí zvyšuje sílu
hydrofóbních interakcí (snižuje sílu CI).
58
Vazba vody uvnitř a na
povrchu molekuly proteinu
59
krystalová struktura hemoglobinu
H2O H2O
H2O
H2O
cytochrom f
Hydratace bílkovin
 mezi molekulami hydratačního obalu a molekulou proteinu
nekovalentní interakce
 výměna molekul H2O v hydratačním obalu pomalejší než v
čisté vodě
 hydratační obal zásadní pro biologickou funkci proteinu
(konformační flexibilita, difúze)
 0,3 g H2O na 1 g bílkoviny, teoreticky tedy tloušťka jedné
molekuly H2O
 různé povahy (povaha funkčních skupin na povrchu)
60