BUNEČNÉ SPOJE A ADHEZE
Většina buněk v mnohobuněčném organismu je organizována do kooperativních spojení - tkání a ty jsou sloučeny v různých kombinacích do větších funkčních jednotek - orgánů. Buňky v tkáních jsou obvykle v kontaktu s komplexní sítí sekretovaných mimobuněčných makromolekul - mimobuněčnou matrix (ECM). Ta pomáhá držet buňky v tkáních pohromadě a vytváří prostor, kde mohou buňky migrovat a interagovat. V mnoha případech jsou buňky v tkáních udržovány na místě přímými buněčnými adhezemi.
U obratlovců jsou hlavními typy tkání nervová, svalová, krevní, lymfatická, epiteliální a spojovací.
V spojovacích tkáních je mnoho ECM a buňky jsou v ní volně rozptýleny. Matrix je bohatá na vláknité polymery, zejména kolagen a je to matrix (spíše než buňky) která nese většinu mechanického stresu. Buňky jsou napojeny na komponenty matrix a jejich vzájemné spojení není příliš důležité.
Naopak v epiteliálních tkáních jsou buňky spojeny těsně mezi sebou do vrstev (epitelů) a EM tvoří hlavně tenkou basální laminu, na které leží epiteliální vrstva. Zde jsou to zejména buňky,
které nesou většinu mechanického stresu prostřednictvím silných vnitrobuněčných proteinových vláken (složek cytoskeletonu), které křižují cytoplasmu každou epiteliální buňku. Pro přenos mechanického stresu z jedné buňky na druhou jsou vlákna přímo nebo nepřímo na pojena na transmembránové proteiny v plasmatické membráně, kde se tvoří specializované spoje mezi povrchy sousedních buněk a se spodní bazální laminou.
Epiteliální vrstvy vyplňují dutiny a volné povrchy v těle a specializované spoje mezi buňkami umožňují těmto vrstvám tvořit bariéry pro pohyb vody, roztoků a buněk mezi jednotlivými tělními
CL o bor o t ufcokineli
l»ic*rv»hojní LrKfcnv nVCflF Kil M O
Obnova střevní výstelky
LUMEN OF GUT
|epithelial cell migration
from "birth" at the bottom |of the crypt to loss at the
top of the villus Ktransit time is p-5 days)
lepithelia bells
Icrypt
lloose Iconnective tissue
villus (no cell divisk
cross sect of villus
villus
cross section of crypt
absorptive brush border cells
mucus-secreting goblet cells
direction of movement
(A)
nondividing differentiated Paneth cells
nondividing
differentiated-
cells
rapidly dividing cells (cycle time - 2 hours
E   slowly dividing st ^ cells {cycle time > 24 hours
crypt
(B)
J
100 u.m
Figure 22-19 part 2 of 2. Molecuiar Bioiogy of the Cell, 4th Edition.
Příčný řez částí stěny střeva
Ismooth muscle
epithelium -C
connective tissue
circular fibers
longitudinal fibers
" connective tissue
e pith el iu m
epithelial cell
fibroblast
smoothl
muscle
cells
epithelial cell
Figure 19-1. Molecular Biology of The Cell, 4th Edition.
Každá tkáň je organizovaným seskupením buněk držených pohromadě buněčnými adhezemi, ECM nebo oběma. Tkáně jsou spojeny dohromady v různých kombinacích a tvoří funkční jednotky - orgány
r
Mezi buňkami navzájem a buňkami a ECM se tvoří speciální spoje (junctions) zprostředkované specifickými adhezními molekulami na buněčném povrchu.
r _____
ADHEZNÍ INTERAKCE - interakce zprostředkované membránovými molekulami. Na základě strukturních vlastností rozlišujeme rodinu:
► kadherinů (asi 80 typů)
► imunoglobulinů (přes 700 typů)
► integrinů
► selektinů
Slouží nejen ke spojení buněk navzájem a k jejich zakotvení v daném kompartmentu, ale jsou spojeny s aktivací buněk, s přenosem signálu do nitra buněk a s komplexní buněčnou odpovědí (regulace buněčného cyklu, indukce diferenciace, apoptózy, atd.).
Adhezní interakce jsou klíčové pro zajištění aktivity imunitního systému.
C^L oborciloř ylokinelik y
RioFyxíkalni úsfcciw fiv£nr MHO
Typy vazeb
1) homofilní (homotypická) vazba - váží se stejné molekuly sousedních b.
2) heterofilní (heterotypická) vazba - váží se různé molekul
3) receptory na povrchu buněk jsou spojeny navzájem sekretovanou spojovací
molekulou
o-
m. oborciloř vtokinclik^
l»isrVxikalni úsfcciw fiv£nr MHO
Mechanizmy, jimiž mohou povrchové molekuly zprostředkovat buněčné adheze
HOMOPHILIC BINDING       HETEROPHILS BINDING
BINDING THROUGH AN EXTRACELLULARI LINKER MOLECULE
igure 19-26. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition
m. oborciloŕ vtokinclik^
Ri»Fy» kölni üsfcciw fiv£nr MHO
Úloha těsných spojení v buněčném transportu
Na+-driven glucose symport
apical surfac
LUMEN I (glucose) OF GUT'
tight junction
plasms membranes of adjacent cells
intercellula space
|passive glucose carrier protein
baso lateral ^eeil surface \^ -jjl
extracellular fluid
LOW
HIGH
glucose concentration!
LOW
BLOOD
JFigure 19-2. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
m. oborciloŕ vtokinclik^
Ri»Fy» kölni üstnH fiv£nr MHO
Těsná spojení slouží v epitelech jako bariéra difúze
rozpuštěných látek
*r 1*5 Infi
m - jí
0.5 pm
tight junction
0.5 jam
Figure 19-3. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
c
Ukotvující (anchoring) vazby (spoje)
r
BUNĚČNÉ SPOJE, ADHEZE a MIMOBUNĚČNÁ MATRIX (ECM)
Buněčné spoje (junctions) - tři funkční skupiny:
► "occluding (tight) junctions" - těsné spoje (epitel střeva) selektivně propustná bariéra - udržují lokální koncentraci tekuti
► "anchoring junctions" - ukotvující spoje - mechanicky spojují buňky a jejich cytoslekelet se sousedními buňkami nebo ECM - časté u tkání vystavených mechanickému stresu (pokožka)
místa připojení filament aktinu:
spoje buňka-buňka (např. adhezívní pásy u epitelů)
spoje buňka-matrix (fokální kontakty nebo adhezivní plaky)
místa připojení intermediárních filament:
spoje buňka-buňka (desmosomy) spoje buňka-matrix (hemidesmosomy)
► "communicating junctions"- komunikační spoje - zprostředkovávají přenos chem. nebo
el. signálů mezi interagujícími buňkami. "gap junctions" - mezerovitá spojení chemické synapse
o-
m.    ^Ki oborciloř
»i»Fy» kôlni ústnu fiv£nr KRM O
Buňky uvolněné z různých tkání embrya obratlovců (jsou-li smíchány dohromady) znovu přednostně spojují s buňkami téže tkáně.
Tento tkáňově specifický rozeznávací proces u obratlovců je zprostředkován zejména rodinou na vápníkových iontech závislých adhezivních proteinů - kadherinů, které dr
homofilními interakcemi mezi transmembránovými kadheriny
přiléhajících buněk. Aby buňky držely pohromadě, musí být kadheriny připojeny k cytoskeletonu.
na v
Většina živočišných buněk má také na vápníku nezávislý adhezívní systém buňka-buňka, který zahrnuje zejména členy imunoglobulinové nadrodiny, jako jsou neurální adhezívní molekuly (N-CAM, ICAM apod.)
Jednotlivé buněčné typy používají mnohonásobné molekulární mechanismy pro adhezi
šak specifita vzájemné buněčné adheze
isí vyústit v integraci řady různých adhezívních
systémů, z nichž některé jsou spojeny se specializovanými buněčnými spojeními a jiné
ne.
m. oborciloř vtokinclik^
l»isrVxikalni ůstnH flVČfl, MHO
Adherentní spoje buňka-buňka - Cell Adhesion Molecules (CAM)
► závislé na Ca2+
U epitelů často tvoří souvislý adhezivní pás (zonula adherens) kolem každé interagující buňky, lokalizovaný hned pod těsnými spojením.
Homotypické mezibuněčné interakce jsou zprostředkovány transmembránovými vazebnými glykoproteiny - kadheriny (E-k. - epitelia, N-k. - nervové buňky, P-k. - placenta a epidermis). Na cytoplazm. straně embrány se tvoří komplexy CAC (Cadherine Associated Complex) spojující přes vazebné proteiny (a,
p, g- katenin, vinkulin, a-aktinin)
rinové molekuly se svazky vláken aktinu.
Desmosomy fungují jako nýty epitelia a spojovacích tkání. Uvnitř buněk fungují jako ukotvení intermediární filamenta - keratinová filamenta (epitely), desminová filamenta (srdeční sval)
cích se na
Selektiny (P-, E-, L-) - menší rodina transmembránových glykoproteinů váží bílkovinách - přechodné vazby buněk v krevním řečišti - umožňují např. bílým krvinkám vaz k endoteliálním b. a tak migrovat z krve do tkání v místech zánětu.
► nezávislé
erné zbytky na
tunoglobulinové superrodiny - zej
éna na leukocytech, ale i na endotelových,
epiteliálních a
Heterotypické krvinek
ách. ICAM (InterCellular Cel
vazby - aktivované u endoteliá
l Adhesion Molecules)
ních buněk, kde se
váží s integriny bílých
J
Schéma ukotvujícího spoje ze dvou tříd proteinů
cytoskeletal plasma membranes filaments
extracellular matrix
intracellular anchor proteins
transmembrane adhesion proteins
Figure 19-3. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
Napojení klasických kadherinů k aktinovým filamentům
Cadherin dimer
p120 catenins
La
plasma membrane
CYTOSOL
actin filament
Figure 19-29. Molecular Biology of the Cellr 4th Edition.
Struktura a funkce selektinů
[A}
lectin domain EGF-like domain
EXTRACELLULAR SPACE
anchor proteins
actin filament
basal lamina
WEAK ADHESION    STRONG ADHESION AND ROLLING       AND EMIGRATION {selectin-dependent) (integrin-dependent)
white ^> blood cell
endothelial — cell
(B)
CD
t/> CO
05 >
co
_Q
tissue
igure 19-30. Molecular Biology of the Ce\\, 4th Edition.
r
Adherentní spoje buňka - mimobuněčná matrix
Specializované oblasti membrány - fokální kontakty nebo adhezívní plaky, kde končí svazky aktinových vláken.
► Integriny - transmembránové vazebné proteiny - členové velké rodi povrchových buněčných receptorů pro matrix zprostředkovávají adhezi a slou ako s eta)
e
)
emidesmoso
chemicky odlišné
logicky desmosomům, ale funkčn ovrch epiteliálních buněk s bazální laminou.
K oborciloř
Ri»Fy» kôlni ústnu fiv£nr KRM O
záKladní receptory pro vázou k ícivi se slabou afinitou k iigan Alfa a beta podjednotKy jsou spojeny neKovalentními vazbami Fungují taKé jaKo přenašeče signálů - po aKtivaci vazbou na matrix aKtivují různé vnitrobuněčné signální dráhy, mohou Kooperovat s jinými receptory a regulovat
buněčnou proliferaci, přežívání i diferenciaci.
S cytosKeletem, Kinázami a s receptory pro růstové faKtory jsou integriny propojeny
ny tvoří tzv. imunologicKé rafty. VzniKaj'
iptérovým	i	proteiny. Na	hl
ltimoleku	ové agregáty		
ez zakotvení přes integriny buňky ne
Src. FAK je spojena s proteiny talinem systému
Po ztrátě kontaktu s ECM dochází k tzv. anoikis (detachment induced apoptosis) - apoptóze indukované uvolněním buněk s fyziologických vazeb.
ct bor o t oř ylokinelilf y
RioFyxíkalni ůstnH fiv£nr MHO
ndukce bunečné smrti-anoikis a zmeny adhezivnicn
lastností eplteilálních bunek kolon
u
• ANOIKIS představuje typ buněčné smrti, kterou umírají epiteliální buňky pokud dojde k narušení jejich kontaktu s extracelulární matrix.
•Vznik rezistence buněk k anoikis představuje jeden z kritických momentů v karcinogenezi tlustého střeva -podpora invazivity
Pro indukci anoikis v podmínkách in vitro je používán model neadherentní kultivace buněk
anchorage
caspase-10
DNA-fragmentation — cell death
ANOIKIS
Struktura subjednotek integrinového re
(buněčný povrch-matrix)
matrix binding i-1
Id i valení Icetion
a
subunit
HOOG
ß subunit
cy steine-rich domains
taiin, filamin, and actinin binding
plasma membrane
cytosol
10 nm
iure 19-64. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition
A)
10 um
extracellular matrix protein
integrin sublimits
plasma membrane
EXTRACELLULAR SPACE
(B)
CYTOPLASM
oeactinin, talin, or filamin
actin filament
vinculin
Figure 19-12. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
Regulace mimobuněčné vazebné aktivity integrinu
zevnitř buňky
extracellular matrix protein
V   extracellular signal
CELL ACTIVATION
inactive signal integrin receptor
INTEGRIN ACTIVATION
^ /.intracellular ~* signaling events
/T^___^ activated
CCr^CD integrin
j    Wl/ MATRIX    L J
(N    K BINDING I
Figure 19-65. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
\
plasma membrane
m. oborciloŕ vtokinclik^
Ri»Fy» kôlni ustrni fiv£nr MHO
Desmosomy a hemidesmosomy
keratin filaments desmosome
basal lamina
hemidesmosome
Figure 19-13. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
m. et I) o rotor
vtokinclik^
»ioFyxiknlni üstnH fiv£nr MHO
3146
Regulace komplexu E-kadherin/katenin a mechanismy degradace beta-kateninu u epiteliálních buněk
Ca2+ stabilizuje dimery E-kadherinu, ten se váže cytopl. doménou na další proteiny. Beta-katenin je normálně degradován nebo se může akumulovat při dysregulaci tohoto procesu nebo defektivním E-kadherinu. Pak je translokován do jádra, kde se váže na LEF/TCF transkripční faktor aktivující transkripci řady genů Katenin se rovněž může vázat na APC protein, který spolu s dalšími proteiny v makromolekulárním komplexu zajišťuje na proteasomu závislou degradaci.
plasma membrane
Ubíqu it i n -depe ndent proteolysis
Cytoplasm ^gflggfo^
ß-catenin ^
p-catenin binding domain
Nuclear pore complex
Nuclear envelope
TLE/Groucho LEP7TCF
CBP
LEF/TCF %
ß-catenin
Pontin52
Transcription of
Target genes OFF
Nucleus
POZ-domai
p12(r
Decreased DNA bending
Transcription of
Target genes ON
U- c~myc - cycfin-D1 ma trify sin c-jun G'fra-1
FIG. 2. Schematic overview of the nuclear protein complexes containing 0-catenin or pl20cn. The 0-catenin protein lacks a nuclear localization signal, but may be translocated into the nucleus through binding of its Armadillo repeats with the nuclear pore complex [103]. The transcription of particular target genes is activated when nuclear 0-catenin interacts with the amino-terminal domain of LEF/TCF transcription factors. The high mobility group (HMG) domain of LEF/Tcf proteins binds specific responsive sequences, resulting in changed DNA-bending [52]. Pontin52 may act as a molecular bridge between 0-catenin, by itself in complex with LEF/TCF, and the TATA box binding protein TBP [104]. Several target genes were already described: siamois, Xnr3and Twin in Xenoptis, Uhxin Drosophila, and c-myc, cyclin-D\, matrilysin, c-jun andc-ira-1 in mammalians. Transcription of these target genes is blocked upon interaction of the transcriptional repressors TLE/Groucho and CREB-binding protein (CBP) with the LEF/TCF transcription factors [105-107]. In Drosophila, dCBP was reported to downregulate the Armadillo-dTCF complex by acetylation of a cojiserved lysine residue in the amino-terminal 0-catenin-binding region of dTCF [105]. The interaction of pl20ctn with the Zinc finger transcription factor Kaiso was recently described [16]. Transcriptional regulation of particular target genes by the latter protein complex is unreported to date.
FIG. 1. Schematic overview of the regulation of the E-cadherinnatenin complex and the mechanism of degradation of /3-catenin protein in epithelial cells. In the intercellular space, Ca2+-stabilized E-cadherin dimers (light green) interact via their first extracellular domain with the E-cadherin dimers of a neighboring cell (dark green). Beta-catenin (Armadillo in Drosophila), plakoglobin and pl20ctn are cytoplasmic proteins with armadillo repeats, which bind to the car boxy-terminal cytoplasmic domain of E-cadherin. The amino-terminal domain of p-catenin interacts with a-catenin, linking the E-cadherWcatenin complex to the act in cytoskeleton, either directly through interaction of aE-catenin with F-actin microfilaments, or indirectly through binding of oE-catenin with a-actinin. Free cytoplasmic /3-catenin is normally degraded but can accumulate provided that this degradation process is disregulated and that the cytoplasmic E-cadherin tails are saturated or defective. In the latter case, /3-catenin may translocate to the nucleus where it forms a transcriptional complex with the LEF/TCF trajiscription factors (see Fig. 2). Cytoplasmic but not E-cadher in-associated /3-catenin can also bind to the adenomatous polyposis coli (APC) protein, both to 20-aa and 15-aa repeats. APC can homodimerize via its amino-terminal domain whereas its car boxy-terminal domain can bind to microtubules, probably via the EB1 protein [ 101]. In addition, APC contains SAMP repeats to which the sophisticated adaptor protein conductin binds [66]. Axin is a homologue of conductin. This macromolecular complex contains also the serine/threonine kinase GSK-3/3 and the protein phosphatase PP2A. GSK-3/3 phosphorylates both /3-catenin and APC, triggering in this way /3-catenin interaction with the F-box protein FYVD-l or /3-TRCP [102]. The latter is a component of an E3/SCF ubiquitin ligase complex, ^vhich comprises also Cull and Skp-1 subunits. This interaction eventually results in proteasome-dependent degradation of the /3-catenin protein. Various other proteijis with either enhancing or down regulating effects on the E-cadherin/catenin complex are also depicted and further discussed in the text. C, car boxy-terminal domain; N, amino-terminal domain; P, phosphorylation on serine, threonine or tyrosine residues. Modified after [57].
GAP JUNCTIONS -MEZEROVITÁ SPOJENÍ
an junctional intercellular communication (GJIC
mezibuněčné spoje z transmembránových proteinů - konexinů
Krátký poločas života (několik hodin), rychlá biosyntéza a degradace, reaKce na
ých podmínek
změnv fvziol
6 molekul kon
tvoří konexoi
Konexony sousedních bu
něk se s
ojují v kanálek překlenující mezeru (ga
2-4nm propustnou jen pro malé molekulv. Permeabilita je regulována.
Otevírání a zavírání závislé např. na pH, konc. divalentních iontů.
Abv se tvořilv GJ musí buňkv adherovat k podkladu a být spojenv kadherin
O-
1
nioFi/síhälni ÚEfeciv nVČAP MHO
Model gap junctions
Small ions and molecules pass through gap junction channels, but macro molecules cannot.
Connexon 1     Connexon 2
Gap junctional channels are comprised of two connexons. Each connexon contains six connexin subunits,
FIGURE 1.   Model of gap junction particles embedded in the plasma membranes of two adjacent cells.
Connexon
Tlenni channel"
Cx45
n Q
Connoxon IHemichanner
382 COOH
«3
«ff       Cr <«v
COON
Mormolypic Heterotypic Heteronneric Honnonneric Homomeric Heterofyoic
Figure 2   Assembly of connexins into gap junctions
Cx43 and C x45. as exam p les of connexi n fam i I y men ibe rs. ty p ical ly t hread t hro ugh the rnembranefourtimes. with the CT an d C L exp osed to the cy to plasm. Con nexi n ar ran ge ment i n t he me m brane also yields two extracellular loops designated EL-1 and EL-2. Six connexins oligomerize into a connexon or herni channel that docks in homely pic, heterotypic and combined heterotypic/lieteromeric arrangements. In total, as many as 14 different connexon arrangements can form when two members of the connexin family intermix.
v & c-Src kinase Protein kinase MAP kinase,
Ccfc2 kinase Casein kinase 1
Protein kinase A
ZO-2
[J tubulin
aveolin-1
Figure 4   Cx43-binding proteins
Protein kinases known to phosphorylate Cx43 are shown along the top of a diagrammatically represented gap-junction plaque. A number of scaffolding proteins and proteins of unknown function that have been shown to bind directly or indirectly to Cx43 are shown along the bottom of the gap-junction plaque. It is important to note that it is not necessarily expected that all proteins shown here bind to Cx43 while it is a resident of the gap-junction plaque. MAP kinase, mitogen-activated protein kinase; CIP85, Cx43-interacting protein of 85 kDa.
Gap junctions
interacting plasma membranes
gap of |2-4 nm
two connexons in register forming open channel between adjacent cells
(A)
o
homomeric
heteromeric
connexms connexons (B)
channel 1.5 nm in diameter
connexon composed of six subunits
homotypic heterotypic intercellular channels
JFigure 19-15. Molecular Biology of the Cellr 4th Edition.
FYZIOLOGICKÁ ÚLOHA GJIC
► HOMEOSr
rychlá rovnováha živin, iontů a tekutin
► ELEKTRICKÁ SPOJENÍ
slouží jako el. synapse u neuronů, buněk hladkého svalstva, srdečních myocytů
► TKÁŇOVÁ ODPOVĚĎ NA HORMONY
second messengers (Ca2+, cAMP, ceramid, IP3) procházejí ze stimulovaných buněk dále - šíření signálů v bun. populacích
► REGULACE EMBRYONÁLNÍHO VÝVOJE cesta pro chemické a elektrické vývojové signály
Homologní a heterologní komunikace - mezi stejnými nebo různými buněčnými typy
Změny v GJIC spojeny s kontrolou růstu, vývoje, diferenciace, apoptózy a adaptivní odpovědi
O-
RioFyihälní Lrxfcciv nVCAF BI1HO
Model růstové kontroly prostřednictvím gap junctions (GJ)
Růstově stimulační signál
Růstově stimulační signál difunduje do sousedních buněk přes GJ a dosahuje substimulační úrovně
K difúz
buněčné dělení
ne
zahájeno
Model růstové kontroly prostřednictvím gap junctions (GJ)
Růstově inhibiční signál
Signál se dělení
itimulační signál difunduje do sousedních buněk přes GJ a e buněčnému dělení
Gap Adherens Tight
Junction       Junction Junction
Figure 5  Junctional complexes arranged in a nexus
Gap junctions composed of connexins, adherens junctions consisting of cadhehns and tight junctions made up of occludins and claudins are often closely arranged in epithelial cells and share cornmo n bi nding p rotei ns that scaffo Id to acti n and mi crof i laments. Binding-p rote i n-med i ated cross-tal k al I cws t hese three j u ncti o na I co m p lexes to act as a nexus an d be governed by so me co m m o n regulatory events.
EXTRACELULÁRNÍ (mimobuněčná) MATRIX (ECM)
ECM může ovlivňovat tvar, přežití a proliferaci buněk. Reciproční interakce mezi ECM a cytoskeletonem. Většina buněk musí být připojena k ECM, aby mohly růst, proliferovat a přežívat - závislost na substrátu (anchorage dependence) -zprostředkována integriny a jimi vybuzenými vnitrobuněčnými signály.
Makromolekuly tvořící ECM jsou produkovány lokálně buňkami v matrix, které také pomáhají její organizaci.
Ve většině spojovacích tkání jsou makromolekuly matrix sekretovány fibroblasty (chondroblasty ve chrupavce, osteoblasty v kostech apod.)
Dvě hlavní třídy molekul tvořících matrix:
1) Glykosamylglykany (GAG) - polysacharidové řetězce z opakujících se
disacharidových jednotek většinou kovalentně vázány s proteiny - proteoglykany
4 hlavní skupiny - podle typu cukru, vazby mezi cukry a počtu a lokalizace sulfátových skupin:
Hyaluronan, chondroitin sulfát a dermatan sulfát, heparan sulfát a keratan sulfát
2) Vláknité proteiny - kolagen, elastin, fibronektin, laminin -strukturální a adhezivní
funkce
elastin, fil
ní a adhezivní
Degradace komponent ECM Inhibitory metaloproteáz
- matrix metaloproteázy a serin proteázy
o-
m. oborciloř vtokinclik^
Ri»Fy» kölni üsfcciw fiv£nr MHO
Tři způsoby organizace bazální laminy
MUSCLE
Ibasal lamina connective tissue
muscle cell plasma membrane
EPITHELIUM
LUMEN OR EXTERNAL SURFACE
MÄH
;onnective   basal lamina tissue
KIDNEY GLOMERULUS
BLOOD      endothelial celi
,—^
URINE
epithelial cell   basal lamina
Figure 19-55. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
Souhrn spojovacích a nespojovacích adhezívních mechanizmů vazby savčích
buněk navzájem a s ECM
Jinfwwiru
actm filaments
mediate filaments
]tight junction tclaudins)
]adhesion belt (Cadherins) —
~| desmosome I (Cadherins)
gap junction (connexins)
Cadherins
Ig-líkeCAMs-jl
integrins:«J-
seiectins 'pj*
X	
	z
\— o	
MA	ESI
i _j _i	DH
LU	<
O	
hemidesmosome   focal adhesion (integrins) (integrins)
í w w
lisaiJ—m
integral membrane proteoglyca
JUNCTIONAL ADHESION NONJUNCTIONAL ADHI
MECHANISMS MECHANISMS
integri
nsl
F^ure 19-32. Molecular Biology of the Cell, 4th Edition.
Souhrn různých buněčných spojení nalezených u epiteliálních buněk obratlovců
junctiona complex
- = actin
V
intermediate filaments
tight junction
adherens junction
desmosome
gap junction
hemidesmosome
function
seals neighboring cells together In an epithelial sheet to prevent leakage of molecules between them
joins an actin bundle in one cell to a similar bundle in a neighboring cell
joins the intermediate filaments in one cell to those in a neighbor
allows the passage of small water-soluble ions and molecules
anchors intermediate filaments in a cell to the basal lamina
basal lamina
^bckborcfttoř
RioFyi hälní ÜEfeciv nvčnF &n H o