5. Fibrilární bílkoviny

   

   

   

   Fibrilární bílkoviny se vyznačují vláknitou strukturou, jejich funkce je vesměs strukturní.
   Tvoří součásti opěrného systému organismů, cytoskeletu apod.

   

   Jejich pravidelná struktura umožnila užití rentgenostrukturní analýzy, krystalografie, a tak
   byly určeny charakateristické rysy výstavby molekul těchto bílkovin, mezi než patří 
   periodické opakování typických skupin ve struktuře – mluvíme o periodách identity vyjádřených
   ve vzdálenosti sousedních pravidelných skupin. Podle hodnot period identity (a též dalších
   vlastností) se skleroproteiny rozdělují na 3 skupiny:

   

   Skupina fibroinu z hedvábí a β-keratinu s periodou identity 0,65 – 0,70 nm

   

   Skupina α-keratinu, myosinu a fibrinogenu s periodou identity 0,51 – 0,54 nm

   

   Skupina kolagenu s periodou identity 0,28 – 0,29 nm

   

   

   

   

   Skupina fibroinu z hedvábí a β-keratinu

   

   

   Tyto bílkoviny mají strukturu skládaného listu. Jsou podstatou hedvábných a pavoučích vláken,
   stejnou strukturu má i natažený lidský vlas, který dává rovněž charakteristický RTG diagram.

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   Struktura fibroinu z hedvábí

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   Skupina α-keratinu

   

   Tento typ fibrilárních bílkovin nacházíme v lidských vlasech (též kůži a nehtech), ovčí vlně,
   žíních apod. Základem struktury je pravotočivá α-šroubovice, která se postupně stáčí do
   superšroubovic o 2-3 podjednotkách. Ty se pak opět skládají do protofibril tvořených 9+2
   superšroubovicemi. Struktura je stabilisována meziřetězcovými v. d. Waalsovými silami a
   disulfidovými můstky.

   

   

   

   

   

   

   Struktura α-fibroinu, základní jednotka pravotočivé α-šroubovice

   

   

   Vlasy se ve vlhkém stavu dají natáhnout až dvojnásobně, přitom přechází struktura šroubovice
   na skládaný list. Jev je využíván ve vlasových vlhkoměrech (a kadeřnictví).

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   Skupina kolagenu

   

   

   Tyto skleroproteiny jsou základní součástí pojivových tkání, vaziva, kostí a kůže a
   z kvantitativního hlediska jsou nejvíce zastoupenými bílkovinami v lidském organismu. Základní
   stavební jednotkou je levotočivá šroubovice - prokolagen, u níž zbytky R jednotlivých
   aminokyselin směřují dovnitře řetězce. Z tohoto důvodu je tvořena z 2/3 glycinem a prolinem,
   jejichž málo objemné zbytky lze směstnat do takové struktury.


   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   

   Struktura kolagenu, vlevo základní levotočivá šroubovice, vpravo trimer zvaný tropokolagen

   

   

   

   

   

   

   

   Struktura kolagenu, a – c tropokolagen, d – vlákno, e – příčně pruhovaná struktura, f – obraz
   kolagenových vláken pojiva

   

   

   Tři levotočivé šroubovice jsou stočeny vzájemně pravotočivě do trimeru zvaného tropokolagen
   (M[r] = 360 000, délka 300 nm). Jeho vlákna jsou pak stáčena po způsobu lana tak, že
   jednotlivá vlákna tropokolagenu přesahují o  1/4 sousední. Překryvy vláken tropokolagenu a
   nahloučení kyselých a basických zbytků jsou příčinou pruhování struktury viditelného
   v elektronovém mikroskopu. Vzniká tak mechanicky velmi odolná mikrofibrila, jejíž struktura je
   dále stabilisována příčnými vazbami lysinu a jeho derivátů (žádné disulfidové můstky). Jejich
   počet s věkem vzrůstá a struktura se stává tužší a méně pružnou. Ještě lepších mechanických
   vlastností struktury se dosahuje kombinací vláken kolagenu a polysacharidu (viz dále).