Česká společnost chemická, pobočka Brno

    Vás zve na přednášku, která se koná v Aule na Přírodovědecké fakultě Masarykovy univerzity,
                                         Kotlářská 2, Brno



                             ve čtvrtek 6. prosince 2007 ve 14.00 hod.

   

   přednese svou přednášku

                                         Prof. Marek Šebela



                          Katedra Biochemie, Univerzita Palackého, Olomouc

   na téma

Metabolismus reaktivních oxidačních produktů polyaminů - vlastnosti enzymu aminoaldehyddehydrogenasy



   Aminoaldehyddehydrogenasa (AMADH, EC 1.2.1.19) je oligomerní tj. tetra- případně dimerní
   NAD-dependentní enzym, který působí v metabolismu biogenních aminů. Přeměňuje
   ω-aminoaldehydy, které vznikají v procesu oxidační deaminace aminů a polyaminů (např.
   3-aminopropanal nebo 4-aminobutanal) na odpovídající ω-aminokyseliny. V aktivním místě
   podjednotky enzymu plní katalytickou funkci sulfhydrylová skupina cysteinu. Rozmanité AMADH
   byly od sedmdesátých let 20. století izolovány z živočišných tkání a kultur mikroorganismů.
   Rostlinná AMADH byla poprvé v čistém stavu získána v naší laboratoři, a to z hrachu. Byly
   popsány vlastnosti enzymu a analýzou jeho aminokyselinové sekvence potvrzena příbuznost s
   rostlinnými betainaldehyddehydrogenasami (BADH, EC 1.2.1.8), které se účastní biosyntézy
   kompatibilních osmolytů v rámci obranných mechanismů rostlin vůči abiotickému stresu (sucho,
   salinita apod.). Klonováním cDNA hrachové AMADH byla prokázána existence isoforem enzymu
   nazvaných AMADH1 a AMADH2. Oba isoenzymy byly připraveny jako rekombinantní proteiny díky
   expresi v transformovaných buňkách E. coli. Tento zdroj relativně velkého množství vysoce
   aktivního enzymu umožnil pokračování strukturně-funkčních studií hrachové AMADH. Oba isoenzymy
   byly krystalovány a v současné době probíhá řešení prostorové struktury AMADH1. Byl rovněž
   zahájen projekt místně cílené mutageneze vybraných aminokyselinových zbytků v aktivním místě
   AMADH1 s cílem osvětlit substrátovou specifičnost a fyziologickou funkci enzymu. Zvažují se
   rovněž možnosti přípravy syntetických substrátů a inhibitorů.

   ==================================================================

   

   

   doc. Mgr. Jan Havliš, Dr.

             jednatel pobočky

   

   

   Prof. RNDr. Jaroslav Koča, DrSc.

             předseda pobočky